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子科生物報(bào)道:10月5日,國際學(xué)術(shù)期刊Journal of Molecular Cell Biology(JMCB)在線發(fā)表了中國科學(xué)院分子細(xì)胞科學(xué)卓越創(chuàng)新中心(生物化學(xué)與細(xì)胞生物學(xué)研究所)鮑嵐研究組與清華大學(xué)梁鑫研究組的最新研究成果"α1A and α1C form microtubules to display distinct properties mainly mediated by their C-terminal tails"。該研究發(fā)現(xiàn),α微管蛋白亞型對微管動(dòng)態(tài)性具有重要的調(diào)節(jié)作用。
微管是構(gòu)成細(xì)胞骨架的重要組分,參與細(xì)胞內(nèi)物質(zhì)運(yùn)輸、細(xì)胞遷移、極性建立和形態(tài)維持等多種生命活動(dòng)。微管是由α/β微管蛋白異二聚體組成的具有極性和一定剛性、韌性的中空管狀結(jié)構(gòu),其外徑約24nm。微管具有動(dòng)態(tài)不穩(wěn)定性,即聚合和解聚的動(dòng)態(tài)特性,這對微管多種功能的發(fā)揮至關(guān)重要。
α微管蛋白和β微管蛋白在所有的真核生物中均有表達(dá),并且存在多種亞型。研究發(fā)現(xiàn),人類中至少存在8種α微管蛋白亞型和9種β微管蛋白亞型,小鼠中至少存在7種α微管蛋白亞型和8種β微管蛋白亞型。盡管微管蛋白亞型的氨基酸序列高度保守,但它們在不同組織及發(fā)育過程中表達(dá)模式差異較大。此外,多種微管蛋白亞型基因的突變可以引起多種疾病,主要表現(xiàn)為神經(jīng)系統(tǒng)發(fā)育異常。然而,對于眾多的微管蛋白亞型,特別是α微管蛋白亞型對微管動(dòng)態(tài)性及功能的影響了解較少。
在本研究中,作者首先利用昆蟲細(xì)胞分別表達(dá)和純化了微管蛋白α1家族的三個(gè)成員(α1A、α1B和α1C),它們與同一種普遍表達(dá)的β微管蛋白亞型(β2A)組合,即α1A/β2A、α1B/β2A和α1C/β2A。通過體外微管蛋白重組實(shí)驗(yàn)發(fā)現(xiàn),與α1A/β2A和α1B/β2A微管相比,α1C/β2A微管具有較快的生長速率和較低的微管坍塌頻率。進(jìn)一步構(gòu)建α1A和α1C突變體,發(fā)現(xiàn)α1A/β2A和α1C/β2A微管動(dòng)態(tài)性差異主要是受α微管蛋白的C末端控制。結(jié)合動(dòng)力學(xué)分析和微管正端結(jié)合蛋白EB1單分子實(shí)驗(yàn),發(fā)現(xiàn)與α1A/β2A相比,α1C/β2A具有較高微管結(jié)合常數(shù)和較低的微管解離常數(shù),兩種微管的GTP水解速率相似,表明α1C/β2A異二聚體具有更高的微管末端親和性,這也是導(dǎo)致二者所組成微管動(dòng)態(tài)性差異的原因。此外,作者還發(fā)現(xiàn)EB1對α1C/β2A微管具有更高的結(jié)合能力,且該特性也是受α微管蛋白的C末端控制。綜上所述,該研究發(fā)現(xiàn)了α微管蛋白亞型對微管動(dòng)態(tài)性具有重要的調(diào)節(jié)作用,為微管蛋白亞型對微管功能的調(diào)控提供了依據(jù)。
分子細(xì)胞卓越中心鮑嵐研究員和清華大學(xué)梁鑫副教授為該文章的通訊作者,分子細(xì)胞卓越中心刁磊博士是第一作者,分子細(xì)胞卓越中心劉明一博士和清華大學(xué)宋銀龍博士對本研究的實(shí)驗(yàn)和數(shù)據(jù)分析提供了幫助。該工作得到了中科院上海高等研究院張旭研究員的大力協(xié)助。研究獲國家自然科學(xué)基金委、中國科學(xué)院戰(zhàn)略先導(dǎo)和上海市科委項(xiàng)目經(jīng)費(fèi)資助。
α1A/β2A和α1C/β2A組成的微管具有不同的動(dòng)態(tài)性及EB1結(jié)合特性
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